IBMC Crystallography

Analyse de cristaux de protéines en microplaques ou puces microfluidiques sous rayonnement X synchrotron. Au centre, le dispositif utilisé pour cristalliser les protéines (microplaque ou puce microfluidique) est positionné par un bras robotique dans le faisceau de rayons X généré sur la ligne synchrotron FIP/BM30, European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble. Le signal de diffraction est collecté à droite par un détecteur rapide (ADSC CCD Quantum 315q). Le but de cette série d'expériences…

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine, ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface des bactéries, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Analyse de cristaux de protéines en puces microfluidiques sous rayonnement X synchrotron. Au centre, le dispositif microfluidique utilisé pour cristalliser les protéines (microplaque ou puce microfluidique) est positionné par un bras robotique dans le faisceau de rayons X généré sur la ligne synchrotron X06DA, synchrotron suisse, Paul Scherrer Institute. Le but de cette série d'expériences est de valider des dispositifs de miniaturisation de la cristallisation des biomolécules permettant l…

Image 3D d'une protéine obtenue par cristallographie des rayons X. Le signal de diffraction des RX émis par le cristal de protéine permet de reconstituer le volume du nuage électronique (volume bleu) qui entoure les atomes. Le modèle atomique est construit en plaçant les acides aminés au sein de cette carte de densité électronique. La protéine cristallisée est une enzyme, c'est-à-dire un biocatalyseur qui réalise une réaction chimique. Cette image 3D permet de comprendre comment l'enzyme…

Cristallisation du virus du court-noué de la vigne, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser le virus empilé au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D du virus qui renseigne sur sa forme, mais également sur son mode de fonctionnement et de propagation.

Cristallisation de virus de plante en puce microfluidique. Microcristaux de virus de la mosaïque jaune du navet (TYMV, Turnip yellow mosaic virus) dans un canal microfluidique (L= 100 µm). Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser le virus empilé au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D du virus qui renseigne sur sa forme, mais également sur son fonctionnement. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation…

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristaux d'une protéine. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristaux d'une protéine. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristaux d'une protéine mitochondriale humaine. Il s'agit de l'aspartyl-ARNt synthétase, une enzyme impliquée dans le processus de synthèse des protéines dans la mitochondrie humaine. L'étude cristallographique de l'aspartyl-ARNt synthétase (AspRS) vise à comprendre les particularités de son fonctionnement, la façon dont elle reconnaît ses substrats et catalyse une réaction chimique. Elle viise également à comprendre ses dysfonctionnements chez certains mutants de l'enzyme, identifiés chez des…

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Analyse de cristaux de protéines en puces microfluidiques sous rayonnement X synchrotron. Au centre, le dispositif microfluidique utilisé pour cristalliser les protéines (microplaque ou puce microfluidique) est positionné par un bras robotique dans le faisceau de rayons X généré sur la ligne synchrotron FIP/BM30, European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble. Le but de cette série d'expériences est de valider des dispositifs de miniaturisation de la cristallisation des biomolécules…

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine, ici une enzyme (ou biocatalyseur) qui coupe l'ADN, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine, ici une enzyme (ou biocatalyseur) qui coupe l'ADN, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Inhibiteur de synthèse fixé dans le coeur catalytique d'une enzyme. L'objectif de ces recherches est de comprendre la catalyse de réactions chimiques par les enzymes (biocatalyseurs). Il s'agit également de développer des agents bloquants d'enzymes d'organismes pathogènes pouvant servir de base au développement de nouveaux antibiotiques.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Image 3D d'une protéine obtenue par cristallographie des rayons X. Le signal de diffraction des RX par le cristal de protéine permet de reconstituer le nuage électronique (volume bleu) qui entoure les atomes. Le modèle atomique est construit en plaçant les acides aminés au sein de cette carte de densité électronique. La protéine étudiée est une protéine sucrée de plante utilisée en agroalimentaire, la thaumatine. Ces images 3D ou structures cristallographiques révèlent l'architecture des…

Cristallisation d'une protéine, ici une enzyme (ou biocatalyseur) qui coupe l'ADN, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Inhibiteur de synthèse fixé dans le coeur catalytique d'une enzyme. L'objectif de ces recherches est de comprendre la catalyse de réactions chimiques par les enzymes (biocatalyseurs). Il s'agit également de développer des agents bloquants d'enzymes d'organismes pathogènes pouvant servir de base au développement de nouveaux antibiotiques.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Architecture et évolution d'une famille de protéines chaperones à ARN. L'image au centre, établie par cristallographie des rayons X, correspond à l'anneau de protéine Hfq de la bactérie "Escherichia coli" (colibacille) en interaction avec une molécule d'ARN. Les protéines bactériennes Hfq, dont les séquences sont représentées dans le fond, forment une famille très conservée de facteurs cellulaires impliqués dans des mécanismes de régulation faisant intervenir des molécules d'ARN (ARN…

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Évolution architecturale d'une famille d'enzymes dans les règnes du vivant. Ces images cristallographiques montrent une même enzyme impliquée dans la voie de synthèse des protéines, l'aspartyl-ARNt synthétase, issue de cellules bactérienne (à gauche), archée (au centre) et eucaryote (à droite). L'objectif est de comprendre le fonctionnement de ces enzymes, comment ces biocatalyseurs reconnaissent leurs substrats et réalisent une réaction chimique. L'observation des modifications accumulées au…

Analyse de cristaux de protéines en puces microfluidiques sous rayonnement X synchrotron. Au centre, le dispositif microfluidique utilisé pour cristalliser les protéines (microplaque ou puce microfluidique) est positionné par un bras robotique dans le faisceau de rayons X généré sur la ligne synchrotron X06DA, synchrotron suisse, Paul Scherrer Institute. Le signal de diffraction est collecté à droite par un détecteur rapide (Dectris Pilatus 2M). Le but de cette série d'expériences est de…

Architecture d'une protéine bactérienne chaperone à ARN. Cette image établie par cristallographie RX représente l'anneau de protéine Hfq de la bactérie "Escherichia coli" (colibacille) en interaction avec une molécule d'ARN. Les protéines bactériennes Hfq forment une famille très conservée de facteurs cellulaires impliqués dans des mécanismes de régulation faisant intervenir des molécules d'ARN (ARN régulateurs). Ces études structurales par cristallographie visent à comprendre comme des…

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en microgravité. Ces cristaux de thaumatine, protéine sucrée de plante, ont été obtenus lors d'un vol de la navette spatiale américaine. En conditions de microgravité, l'absence de gravité, et des mouvements de convection associés, permet la croissance de cristaux plus régulière et conduit à une qualité cristalline supérieure. L'exploitation de ces cristaux par diffraction des rayons X apporte une structure atomique (image 3D) plus détaillée de la protéine qui…

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Robot de cristallisation de biomolécules en nanogouttes. Ce robot pipeteur assure la préparation d'essais de cristallisation en microplaques, avec des volumes d'échantillon de l'ordre de 100 nl, soit 10 fois inférieurs à ceux réalisables manuellement. Cette miniaturisation permet de multiplier les tests lors de la recherche de conditions de cristallisation, étape critique de toute étude structurale d'une biomolécule par cristallographie des rayons X.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Cristallisation d'une protéine en tube capillaire (en vue d'études structurales par cristallographie). L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. Il s'agit ici d'une enzyme (ou biocatalyseur) appelée lysozyme qui coupe l'enveloppe de sucre à la surface de certaines bactéries.

Analyse cristallographique de cristaux de protéines en puces microfluidiques. De gauche à droite : dispositif microfluidique de cristallisation ; cristaux de protéine dans un canal de la puce (largeur du canal : 100 µm) ; bras robotisé maintenant la puce dans le faisceau de rayons X synchrotron lors de l'analyse des cristaux sur la ligne synchrotron FIP/BM30, European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble ; modèle atomique 3D de la protéine construit dans la carte de densité électronique (en…

Cristallisation d'une protéine, ici une enzyme (ou biocatalyseur) qui coupe l'ADN, en vue d'études structurales par cristallographie. L'analyse d'un cristal par diffraction des rayons permet de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique.

Cristallisation d'une protéine en puce microfluidique. Grâce à l'analyse d'un cristal par diffraction des rayons, il est possible de visualiser la protéine empilée au sein de ce cristal. Il en résulte une image 3D de la protéine qui renseigne sur sa forme, mais également sur sa fonction biologique. L'utilisation de systèmes microfluidiques permet de miniaturiser la préparation de cristaux et d'améliorer leurs propriétés de diffraction.

Analyse de cristaux de protéines en puces microfluidiques sous rayonnement X synchrotron. Au centre, le dispositif microfluidique utilisé pour cristalliser les protéines (microplaque ou puce microfluidique) est positionné par un bras robotique dans le faisceau de rayons X généré sur la ligne synchrotron X06DA, synchrotron suisse, Paul Scherrer Institute. Le signal de diffraction est collecté à droite par un détecteur rapide (Dectris Pilatus 2M). Le but de cette série d'expériences est de…